Tremolitweg ordnet, was zum Eisenhaushalt dokumentiert ist: die Bindung am Häm, den Weg durch den Kreislauf und den Wortlaut, den die Europäische Union für dieses Element freigegeben hat.
Den Leitfaden öffnenSauerstoff löst sich in wässrigen Flüssigkeiten nur in geringem Maße. In 100 Millilitern Blutplasma sind bei normalem Luftdruck rund 0,3 Milliliter physikalisch gelöst. Der Organismus setzt in Ruhe jedoch etwa 250 Milliliter Sauerstoff pro Minute um. Diese Lücke schließt der rote Blutfarbstoff, und in seinem Zentrum sitzt jeweils ein Eisenion.
Hämoglobin besteht aus vier Proteinuntereinheiten. Jede trägt eine Häm-Gruppe: einen flachen Porphyrinring, in dessen Mitte ein zweiwertiges Eisenion von vier Stickstoffatomen gehalten wird. An dieses Ion lagert sich ein Sauerstoffmolekül an, ohne dass das Eisen dabei seine Ladung wechselt. Die Bindung ist umkehrbar — das ist der Unterschied zwischen Transport und Verbrennung. Ein einzelnes Hämoglobinmolekül nimmt auf diese Weise bis zu vier Sauerstoffmoleküle auf.
Die vier Untereinheiten arbeiten nicht unabhängig voneinander. Sobald die erste Bindungsstelle besetzt ist, verändert sich die räumliche Anordnung des gesamten Moleküls, und die verbleibenden Stellen nehmen Sauerstoff leichter auf. Trägt man die Sättigung gegen den Sauerstoffpartialdruck auf, ergibt sich deshalb keine Gerade, sondern eine geschwungene Kurve.
In den Lungenkapillaren, bei einem Partialdruck um 100 Millimeter Quecksilbersäule, ist der Blutfarbstoff zu etwa 97 Prozent beladen. Im ruhenden Gewebe, bei rund 40 Millimetern, sind es noch etwa 75 Prozent. Die Differenz zwischen beiden Werten ist die Menge, die tatsächlich abgegeben wird. Der Halbsättigungsdruck liegt beim Erwachsenen bei ungefähr 26 Millimetern.
Wo Muskulatur Arbeit leistet, fällt Kohlendioxid an, der pH-Wert sinkt leicht, die Temperatur steigt. Alle drei Größen setzen die Bindungsneigung des Hämoglobins herab — der Blutfarbstoff gibt seine Fracht dort ab, wo sie gebraucht wird. Dieser Zusammenhang trägt den Namen des dänischen Physiologen Christian Bohr. Als weiterer Mitspieler wirkt 2,3-Bisphosphoglycerat, ein Zwischenprodukt des Zuckerabbaus im roten Blutkörperchen.
Neben dem Hämoglobin des Blutes gibt es in der Skelett- und Herzmuskulatur ein zweites eisenhaltiges Farbprotein. Myoglobin besitzt nur eine Untereinheit und eine einzige Häm-Gruppe. Es hält Sauerstoff fester als Hämoglobin und gibt ihn erst bei sehr niedrigem Partialdruck frei, also genau dann, wenn die Zelle in einen Engpass gerät. Etwa fünf Prozent des gesamten Körpereisens sind in diesem Protein gebunden; Fleisch verdankt ihm seine rote Farbe.
Ein erwachsener Körper führt drei bis fünf Gramm Eisen mit sich. Dass diese Menge über Jahrzehnte weitgehend gleich bleibt, liegt weniger an der Zufuhr als an einer sehr genauen internen Wiederverwendung.
Verteilt ist der Bestand auf wenige große Posten:
Rote Blutkörperchen leben etwa 120 Tage. Danach werden sie von Fresszellen in Milz und Leber abgebaut, das Häm aufgespalten und das Eisen zurück in den Kreislauf gegeben. Auf diesem Weg werden Tag für Tag rund 20 bis 25 Milligramm bewegt — ein Vielfaches dessen, was aus der Nahrung hinzukommt. Aus einer gemischten Kost nimmt der Darm nur etwa ein bis zwei Milligramm auf, und genau diese Größenordnung geht über abgeschülfte Haut- und Darmzellen wieder verloren.
Einen eigenen Ausscheidungsweg für überschüssiges Eisen besitzt der Organismus nicht. Gesteuert wird deshalb an der Eingangstür: Das Leberhormon Hepcidin bestimmt, wieviel Eisen die Darmzelle an das Blut weitergibt. Sind die Speicher gut gefüllt, wird die Weitergabe gedrosselt; sind sie knapp, steigt die Aufnahmequote.
Die Europäische Kommission führt eine Liste zugelassener gesundheitsbezogener Angaben. Für Eisen sind darin vier Formulierungen eingetragen. Jede gehört zu einem eigenen Gutachten der Europäischen Behörde für Lebensmittelsicherheit und wird hier im Originalwortlaut wiedergegeben.
Der Weg eines Sauerstoffmoleküls von der Lungenblase bis zur Mitochondrienmembran dauert weniger als eine Minute. Getragen wird es dabei von einem Eisenion, das es in der Lunge aufnimmt und im Gewebe wieder loslassen muss. Beides — das Festhalten und das Loslassen — hängt an derselben chemischen Eigenschaft des Metalls: Es bindet stark genug, um die Strecke zu überbrücken, und schwach genug, um am Ziel nicht zu blockieren. Rund 250 Millionen Hämoglobinmoleküle arbeiten in jedem einzelnen roten Blutkörperchen an dieser Aufgabe.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Nervengewebe enthält Eisen nicht gleichmäßig verteilt: Die höchsten Konzentrationen finden sich in den Basalganglien und in den Oligodendrozyten, jenen Zellen, die die Markscheiden der Nervenfasern bilden. Auch die Tyrosinhydroxylase, das langsamste Enzym auf dem Weg zum Dopamin, arbeitet mit einem Eisenion im aktiven Zentrum.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
In der inneren Mitochondrienmembran wandern Elektronen über eine Reihe von Proteinkomplexen. Allein der erste Komplex trägt acht Eisen-Schwefel-Zentren, der zweite drei, im dritten sitzt das Rieske-Zentrum. Dazu kommen die Häm-Gruppen der Cytochrome. Ohne diese Metallzentren käme der Elektronenfluss nicht in Gang, aus dem die Zelle ihr ATP gewinnt.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Bevor sich eine Zelle teilt, muss sie ihr Erbgut verdoppeln. Die dafür nötigen Desoxyribonukleotide entstehen aus ihren Vorstufen durch ein Enzym, dessen aktives Zentrum zwei Eisenatome und ein daran gekoppeltes Radikal enthält. Gewebe mit hoher Teilungsrate — Knochenmark, Darmschleimhaut, Haarwurzel — fragen dieses Metall entsprechend häufig nach.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
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